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 ＞ことば＞ヘモグロビン |
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| ＞ことば＞ヘモグロビン |
| ヘモグロビン | ギリシャ語の“血液”＋ラテン語の“球”＝ヘモグロビン。 |
| Ｈｂ | ＝血色素量。 鉄剤投与時の効果チェックに有効です。 |
| 血色素 | ◎ヘモグロビン（血色素） 「ヘモグロビンは、骨髄の赤芽球においてヘム（鉄とポルフィリンの複合体）とグロビンの合成によってつくられます。赤血球中のヘモグロビンは肺において酸素と炭酸ガスのガス交換を行い、生体内の各組織に酸素（Ｏ２）を供給し、血液ｐＨを維持するという大切な働きをしています。このガス交換で酸素と直接結合するのはヘムなのですが、ヘム単独ではその機能は発揮できず、グロビンと一緒になって初めて可能になります。ヘモグロビン量が減少する状態を『貧血』といいます。」 「普通は、赤血球数が減少すればヘモグロビンの量も減少するのですが、赤血球数が正常なのにヘモグロビン量が著しく減少することがあり、その１つに『鉄欠乏性貧血』があります。また逆にヘモグロビンが増加する場合の病態に『赤血球増加症（多血症）』があります。 |
| 構造 | （１）分子量64500のタンパク質で、１分子のグロビンと４分子のヘムから出来ています。 <1>グロビン（タンパク質）は球状をしていて、そのペプチド間は非化学結合しています。 <2>ヘムは、複雑な有機物（プロトポルフェリン）と二価の鉄イオンとの 複合体である。赤色部分。 （２）グロビン分子はそれぞれ１個のヘムを結合しうる４個のペプチド鎖から出来ています。 <1>ペプチド鎖には： α鎖(141アミノ酸)、β鎖(146アミノ酸）γ・δ鎖があります。 <2>ペプチド鎖の構成は： ヘモグロビンＡ （HbA）はーーーーα２β２ ヘモグロビンＡ２（HbA２）はーーーα２δ２ ヘモグロビンＦ （HbF）はーーーーα２γ２ <3>胎児期には胎児ヘモグロビン（HbF）が主体であるが、生後３ヶ月後までに急減する。 成人ではHbA＞９６％、HbA２＜３％、HbF＜１％ （３）グロビンは赤芽球、網赤血球のポリリポゾームで作られ、α鎖とβ鎖の四量体α２β２があります。 （４）グリシンとサクシニルCoＡよりつくられるδ-アミノレプリン酸がポルフォピリノゲンを経てプロトポルフィリンになり、ミトコンドリアで鉄がキレートされヘムとなります。 |
| 働き | <1>鉄はヘモグロビンの0.347％（56×4÷64500×100）を占め、２価の場合のみＯ２と結合。 <2>ヘモグロビン１分子は４分子の酸素を結合しうる。 ヘモグロビン1gは定常状態の酸素[1.39ml]を結合できる計算になります （22.4×10３×4÷64500）が、実際には一部がメトヘモグロビン化するため、[1.34ml]と結合する。 <3>ヘモグロビンの酸素飽和度は酸素分圧に相関するがヘム・ヘム相互作用（４個のヘムの１個にＯ２が結合すると残りのヘムにもＯ２がつきやすくなります）ため酸素解離曲線はＳ字状を呈する。 <4>pHが低い（ＣＯ２濃度が高い）とヘモグロビンのＯ２親和性は減る。 （＝「ボーア効果」） <5>ヘモグロビンにはＨ＋を結合したり（緩衝作用、Ｏ２放出促進） カルバミノ化合物としてＣＯ２を運搬（約4.5％）する働きもあります。 |
| 分解 | <1>ヘムのFe２＋が酸化されFe３＋となったものを『メトヘモグロビン』 といい、Ｏ２を結合し得なくなりますので、赤血球内には絶えず還元する機構が働いています。 <2>メトヘモグロビンが過剰に生じると赤血球膜ＳＨ基とＳＳ結合し、ハインツ小体となり、脾でつみ取られる。 <3>寿命のきた赤血球は主として脾マクロファージで処理されますが、ヘモグロビンもそこでグロビンとヘムに分けられる。 <4>グロビンはアミノ酸に分解されて再利用されます。 <5>ヘムは開環し、鉄を放出、鉄は再利用されます。開環に際し、一酸化炭素が生じ肺より放出され、ヘモグロビン分解の指標となります。 <6>間環したヘム（緑色のビリベルディン）は還元され、間接型ビリルビンとなり、アルブミンと結合し肝に運ばれグルクロン酸抱合をうけ、直接ビリルビンとして胆道へ出ます。 <7>腸管でさらに還元・酸化を受け種々のウロビリン体（ウロビリノゲン、ステルコピリノゲン、ウロビリン、ステルコビリンetc）として糞便に排泄されます。 <8>ウロビリノゲン（総称）の一部は腸管より吸収され、腸肝循環をなす。 <9>吸収されたウロビリノゲンの一部は尿中へ排泄されます。糞便中のウロビリノゲン体、尿中ウロビリノゲン量はヘモグロビン分解の指標となります。 |
| 酸 素 を 運 ぶ 方 法 |
<1>酸素分子がヘモグロビンと結合し（ヘムと鉄イオンによる）、オキシヘモグロビンが出来る。 酸素＋ヘモグロビン→オキシヘモグロビン（酸素＋ヘモグロビン←オキシヘモグロビン） <2>オキシヘモグロビンは、簡単に酸素を結合したり、放すことが出来る。 個々の細胞に行き着いた時に、酸素を放し、その後は、又、別の酸素分子と結合することが出来る。 <3>オキシヘモグロビンを多く含む血液は、鮮やかな赤色（鮮紅色）に見える。 <4>静脈を通る血液は、暗い赤色。それは個々の細胞から戻るヘモグロビンが二酸化炭素と結合した複合体になっていますからです。 ヘモグロビン＋二酸化炭素→複合体（ヘモグロビン＋二酸化炭素←複合体） <5>二酸化炭素を背負ったヘモグロビン（複合体）は、血液によって肺まで運ばれてくると、分解し、放出された二酸化炭素は、息を吐くときに外界へ出ていく。 |
| Ｈｂ 正常値 |
男性：１３〜１７g/dl 女性：１２〜１５g/dl |
| 高値を示す 疾患 |
真性多血症 二次性多血症 |
| 低 値 を示す疾患 |
悪性腫瘍 悪性リンパ腫 肝硬変 感染症 巨赤芽球性貧血 膠原病 甲状腺機能低下症 再生不良性貧血 鉄芽球性貧血 鉄欠乏性貧血 サラセミア 多発性骨髄腫 尿毒症 白血病 溶血性貧血 |
| 硫化水素 | 深海にすむ、消化器のない生物[ハオリムシ](体長2m)では栄養体と呼ばれる体の後半部に、バクテリアが共生し、宿主から硫化水素と酸素、そして二酸化炭素の供給を受け、化学的無機独立栄養代謝によってエネルギーを獲得して有機物を合成していた。宿主はこの共栄バクテリアの有機物の一部を“家賃”として受け取ることにより、その体を維持していた。 これらの宿主は濃厚なヘモグロビンで真っ赤な血液を持っていた。熱水噴出水からの硫化水素と、海水からの酸素を体内の共生細菌に届けるためだ。しかし、こらまでの常識では、硫化水素は普通の生物のヘモグロビンと結合すると酸素運搬能力を失わせてしまい、細胞内呼吸で最も重要な酸素の活性を阻害する猛毒物質とされていた。 ところが、ハオリムシのヘモグロビンには酸素と硫化水素のそれぞれに特異的な結合部位が見つかり、硫化水素をタンパク質の中に閉じこめて運び、体内での毒性が発揮されますことを防いでいたのである。 |
| 赤血球を 活性化 |
慶応大学の末松教授と富田勝教授らは、酸素を運ぶ役目を果たしている赤血球中のヘモグロビンに、赤血球自体の機能低下を防ぐ作用もあることを突き止めた。 細胞に酸素を届け、その代わりに二酸化炭素を受け取った赤血球が低酸素状態になると、ヘモグロビンが働いてＡＴＰ（アデノシン三リン酸）というエネルギー源を増やすという。 ヘモグロビンが酸素を放出すると構造が微妙に変化し、これが引き金となってブドウ糖をエネルギーのＡＴＰに変える仕組みを加速するスイッチとして働くことが分かった |
| 酸素運搬 | 末松誠・慶応義塾大学教授らは、赤血球に一酸化窒素（ＮＯ）を付加することで、血液の酸素運搬能力を約２倍まで引き揚げることに成功。 開発したのは献血で集めた赤血球製剤の能力を高める技術。 赤血球にＮＯ処理すると、酸素を運ぶヘモグロビンのタンパク質構造が変化することが分かった。ＮＯがくっついたヘモグロビンは、静脈など酸素量の少ない組織でも、通常のヘモグロビンに比べて酸素放出量が２.６倍だった。 血管を拡張する作用があるアデノシン三リン酸（ＡＴＰ）と呼ぶ物質が放出され、血液が流れやすくなる効果も確認された。この結果、毛細血管内の酸素運搬能力が通常よりも１.５〜２倍になった。 虚血障害を起こさせたラットを使い実験。ＮＯで処理した血液を輸血したラットでは、肝機能の状態を示す胆汁分泌が何もしなかったラットに比べて２倍に改善、通常の血液を輸血した場合と比べても２５％良かった。 |
関連情報 |
「ＨｂＡ１c」 「Ｈb」 「皮膚の色」 「鉄欠乏性貧血」 「多血症」 「ビリルビン」 「血液」 |
